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酶的知識(shí)點(diǎn)總結(jié)-2020年藥士\藥師\主管藥師考試

2020-05-11 14:24 來(lái)源:醫(yī)學(xué)教育網(wǎng)
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酶的相關(guān)知識(shí)點(diǎn)是內(nèi)科主治醫(yī)師考試會(huì)涉及的內(nèi)容,為了幫助大家了解,醫(yī)學(xué)教育網(wǎng)為大家整理如下:

1.酶的催化作用

酶的活性中心:指酶分子能與底物結(jié)合并發(fā)生催化作用的局部空間結(jié)構(gòu)。凡具有活性的酶都具有活性中心。

(1)活性中心內(nèi)的必需基團(tuán):它包含兩個(gè)基團(tuán)(結(jié)合基團(tuán)和催化基團(tuán)),其特點(diǎn)是與催化作用直接相關(guān),是酶發(fā)揮催化作用的關(guān)鍵部位。

(2)活性中心外的必需基團(tuán):在活性中心外的區(qū)域,還有一些不與底物直接作用的必需基團(tuán),這些基團(tuán)與維持整個(gè)酶分子的空間構(gòu)象有關(guān)。

2.酶原與酶原激活

在初合成或初分泌時(shí)沒(méi)有活性的酶的前體稱(chēng)為酶原。酶原在一定條件下,轉(zhuǎn)變成有活性的酶的過(guò)程稱(chēng)為酶原的激活。酶原激活的實(shí)質(zhì)是酶的活性中心形成或暴露的過(guò)程。

酶原激活意義:如胰蛋白質(zhì)酶原、凝血酶原等的激活,一方面防止了自身消化,起到保護(hù)作用;另一方面保證特定的酶在特定的時(shí)間和部位發(fā)揮作用。

3.酶的催化特點(diǎn)

(1)有效地降低反應(yīng)的活化能(臺(tái)階),具有極高的催化能力。

(2)高度的特異性(專(zhuān)一性)。

(3)可調(diào)節(jié)性(這是與無(wú)機(jī)催化反應(yīng)的不同點(diǎn))。

(4)不穩(wěn)定性。

4.影響酶促反應(yīng)速度的因素

(1)酶濃度

在一定溫度、pH條件下,當(dāng)?shù)孜餄舛取访笣舛葧r(shí),酶促反應(yīng)速度與酶濃度成正比例關(guān)系。

(2)底物濃度

在一定溫度、pH條件下,酶濃度一定時(shí),酶促反應(yīng)速度與底物濃度的關(guān)系呈矩形雙曲線(xiàn)。

底物濃度很低時(shí),反應(yīng)速度與底物濃度成正比;底物濃度再增加,反應(yīng)速度的增加趨緩;當(dāng)?shù)孜餄舛冗_(dá)某一值后,反應(yīng)速度達(dá)到最大,反應(yīng)速度不再增加。

米-曼方程式:簡(jiǎn)稱(chēng)米氏方程,可表示為V=Vmax[S]/(Km+[S]),Vmax為最大反應(yīng)速度,Km為米氏常數(shù),[S]為底物濃度。

Km與Vmax的意義:①Km等于反應(yīng)速度為最大速度一半時(shí)的底物濃度;②Km可表示酶與底物的親和力。Km值大,酶與底物的親和力低;③Km為酶的特征性常數(shù),Km值與酶的濃度無(wú)關(guān)。Km值的單位為mmol/L;④Vmax是酶完全被底物飽和時(shí)的反應(yīng)速度,與酶總濃度成正比。

(3)溫度

酶促反應(yīng)速度達(dá)到最大時(shí)的環(huán)境溫度稱(chēng)為酶的最適溫度。高于或低于最適溫度,酶促反應(yīng)速度均降低。人體內(nèi)各種酶的最適溫度在37℃左右。

(4)pH

酶促反應(yīng)速度達(dá)到最大時(shí)的反應(yīng)體系的pH稱(chēng)為酶的最適pH。pH低于或高于最適值,酶促反應(yīng)速度均降低。

人體內(nèi)多數(shù)酶的最適pH接近于7,但也有例外,如胃蛋白質(zhì)酶的最適pH為1.8;肝精氨酸酶的最適pH為9.8等。

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