蛋白質的三級結構是公衛(wèi)助理醫(yī)師考試需要了解的知識點，醫(yī)學教育網小編搜集整理了相關內容，希望對廣大復習備考的考生有所幫助。

蛋白質的多肽鏈在各種二級結構的基礎上再進一步盤曲或折迭形成具有一定規(guī)律的三維空間結構，稱為蛋白質的三級結構（tertiary structure）。蛋白質三級結構的穩(wěn)定主要靠次級鍵，包括氫鍵、疏水鍵、鹽鍵以及范德華力（Van der Wasls力）等。這些次級鍵可存在于一級結構序號相隔很遠的氨基酸殘基的R基團之間，因此蛋白質的三級結構主要指氨基酸殘基的側鏈間的結合。次級鍵都是非共價鍵，易受環(huán)境中pH、溫度、離子強度等的影響，有變動的可能性。二硫鍵不屬于次級鍵，但在某些肽鏈中能使遠隔的二個肽段聯(lián)系在一起，這對于蛋白質三級結構的穩(wěn)定上起著重要作用。

現(xiàn)也有認為蛋白質的三級結構是指蛋白質分子主鏈折疊盤曲形成構象的基礎上，分子中的各個側鏈所形成一定的構象。側鏈構象主要是形成微區(qū)（或稱結構域domain）。對球狀蛋白質來說，形成疏水區(qū)和親水區(qū)。親水區(qū)多在蛋白質分子表面，由很多親水側鏈組成。疏水區(qū)多在分子內部，由疏水側鏈集中構成，疏水區(qū)常形成一些“洞穴”或“口袋”，某些輔基就鑲嵌其中，成為活性部位。

具備三級結構的蛋白質從其外形上看，有的細長（長軸比短軸大10倍以上），屬于纖維狀蛋白質（fibrous protein），如絲心蛋白；有的長短軸相差不多基本上呈球形，屬于球狀蛋白質（globular protein），如血漿清蛋白、球蛋白、肌紅蛋白，球狀蛋白的疏水基多聚集在分子的內部，而親水基則多分布在分子表面，因而球狀蛋白質是親水的，更重要的是，多肽鏈經過如此盤曲后，可形成某些發(fā)揮生物學功能的特定區(qū)域，例如酶的活性中心等。