熱休克蛋白的誘導和調(diào)節(jié)的機制、功能，相信朋友們都想知道，醫(yī)學教育網(wǎng)小編整理相關(guān)知識點，供朋友們參考。

一、熱休克蛋白的誘導和調(diào)節(jié)的機制

總的來說，HSP的誘導和調(diào)節(jié)的機制迄今還不清楚，只有一些推測。

應激原誘導HSP生成的速度很快。將果蠅從25℃移至37℃環(huán)境，只要20分鐘，就可以檢出HSP，因而有人推想高溫是通過某種已經(jīng)存在的調(diào)節(jié)因子作用于基因并從而使轉(zhuǎn)錄加強的。實驗證明，用熱休克細胞的胞漿提取物可以誘導果蠅幼蟲唾液腺細胞核內(nèi)染色體的蓬松現(xiàn)象，而未經(jīng)熱休克的對照細胞胞漿無此種誘導作用。提示胞漿內(nèi)存在的某種物質(zhì)，在應激時可被活化而轉(zhuǎn)位到核內(nèi)，進而啟動基因?qū)Sp mRNA的轉(zhuǎn)錄。

上述的染色體蓬松現(xiàn)象，即使是在應激原的持續(xù)作用下，一般也都在60分鐘以內(nèi)消失，而HSP則由于降解較慢，故可持續(xù)存在6小時，提示HSp mRNA的轉(zhuǎn)錄受HSP的負反饋調(diào)節(jié)。

二、熱休克蛋白的功能

HSP可提高細胞的應激能力，特別是耐熱能力。預先給生物以非致死性的熱剌激，可以加強生物對第二次熱剌激的抵抗力，提高生物對致死性熱剌激的存活率，這種現(xiàn)象稱為熱耐受。目前對此現(xiàn)象的分子機制仍不太清楚，但許多研究均發(fā)現(xiàn)了HSP的生成量與熱耐受呈正相關(guān)。

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