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酶、輔酶的作用
【考頻指數(shù)】★★★
與其他蛋白質(zhì)一樣,化學(xué)本質(zhì)為蛋白質(zhì)的天然酶,可分為單純蛋白質(zhì)的酶、結(jié)合蛋白質(zhì)的酶兩類。
酶分子中必需基團(tuán)在空間位置上相對集中所形成的特定空間結(jié)構(gòu)區(qū)域,是酶發(fā)揮催化作用的關(guān)鍵部位,稱為酶的活性中心。輔助因子參與酶的活性中心,決定酶促反應(yīng)的性質(zhì)。
酶促反應(yīng)
【考頻指數(shù)】★★★
酶也具有與一般催化劑不同的特點。
①極高的催化效率。
②具有高度的特異性,一種酶只能作用于一種或一類化合物,催化進(jìn)行一種類型的化學(xué)反應(yīng),得到一定的產(chǎn)物。
③酶促反應(yīng)受多種因素的調(diào)控,以適應(yīng)機(jī)體對不斷變化的內(nèi)外環(huán)境和生命活動的需要。
如果我們用底物濃度對反應(yīng)速度作圖可以看出酶促反應(yīng)呈雙曲線型,即當(dāng)?shù)孜餄舛群艿蜁r,反應(yīng)速度(V)隨著底物濃度([S])的增高,成直線比例上升。而當(dāng)?shù)孜餄舛壤^續(xù)增高時。反應(yīng)速度增高的趨勢逐漸緩和。一旦當(dāng)[S]達(dá)到相當(dāng)高時,反應(yīng)速度不再隨[S]的增高而增高,達(dá)到了極限最大值,稱最大反應(yīng)速度(Vmax)。當(dāng)反應(yīng)速度為最大反應(yīng)速度一半時的[S]為Km值,Km值亦稱米氏常數(shù),為酶的特征性常數(shù)。不同的酶Km值不同,同一種酶對不同底物有不同的Km值。各種同工酶的Km值不同,也可借Km以鑒別之。上述反應(yīng)過程經(jīng)過數(shù)學(xué)推導(dǎo)可得出一方程式,即米氏方程:V=Vmax[S]/(Km+[S])
通常只在某一pH時,其活性最大,此pH值稱為酶的最適pH。pH偏離最適pH時,無論偏酸或偏堿,都將使酶的解離狀況偏離最適狀態(tài),使酶活性降低。各種酶的最適pH不同,但大多為中性、弱酸性或弱堿性。少數(shù)酶的最適pH遠(yuǎn)離中性,如胃蛋白酶的最適pH為1.5,胰蛋白酶的最適pH為7.8。
酶對溫度的變化極敏感。若自低溫開始,逐漸增高溫度,則酶反應(yīng)速度也隨之增加。但到達(dá)某一溫度后,繼續(xù)增加溫度,酶反應(yīng)速度反而下降。這是因為溫度對酶促反應(yīng)有雙重影響。
激活劑大多為金屬離子,如Mg2+、K+、Mn2+等;少數(shù)為陰離子,如Cl-等。
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