表位的構(gòu)成-臨床醫(yī)學(xué)檢驗(yàn)師考試

表位只是抗原分子中幾個(gè)氨基酸殘基組成的特殊結(jié)構(gòu)，在免疫效應(yīng)中能全方位地與淋巴細(xì)胞或抗分子接觸?？贵w分子的抗原結(jié)合點(diǎn)并不很大，所以表位一般只占有大約3nm×1.5nm×0.7nm的空間，即5～7個(gè)氨基酸和單糖殘基的大小，至多不超過(guò)20個(gè)氨基酸殘基。

表位的構(gòu)成方式至少有兩種：①由某些氨基酸殘基按一定順序連續(xù)排列組成的線(xiàn)狀序列，稱(chēng)為順序（sequential）表位或線(xiàn)性（linear）表位（圖1-1）。順序表位是蛋白分子的一級(jí)結(jié)構(gòu)，比較穩(wěn)定，不受蛋白質(zhì)加熱變性和空間構(gòu)形改變的影響。②由分子內(nèi)不連續(xù)的2～3個(gè)氨基酸殘基折疊排列所形成的三維結(jié)構(gòu)構(gòu)成，稱(chēng)為構(gòu)象（conformational）表位；醫(yī)學(xué)教育|網(wǎng)搜集整理有時(shí)候，呈α螺旋式排列的連續(xù)肽鏈序列也可起到構(gòu)象表位的作用。構(gòu)象表位的抗體可用來(lái)研究蛋白分子在生理或病理過(guò)程中三維結(jié)構(gòu)的變化。但是構(gòu)象表位是蛋白質(zhì)的二級(jí)或三級(jí)結(jié)構(gòu)，不太穩(wěn)定，在蛋白質(zhì)受熱或酶解變性后會(huì)徹底破壞，不能恢復(fù)。因此分離和研究比較困難。