蛋白質的多肽鏈在各種二級結構的基礎上再進一步盤曲或折迭形成具有一定規(guī)律的三維空間結構，稱為蛋白質的三級結構（tertiary structure）。蛋白質三級結構的穩(wěn)定主要靠次級鍵，包括氫鍵、疏水鍵、鹽鍵以及范德華力（Van der Wasls力）等。這些次級鍵可存在于一級結構序號相隔很遠的氨基酸殘基的R基團之間，因此蛋白質的三級結構主要指氨基酸殘基的側鏈間的結合。次級鍵都是非共價鍵，易受環(huán)境中pH、溫度、離子強度等的影響，有變動的可能性。二硫鍵不屬于次級鍵，醫(yī)學|教育網搜集整理但在某些肽鏈中能使遠隔的二個肽段聯(lián)系在一起，這對于蛋白質三級結構的穩(wěn)定上起著重要作用。